პროტეინები სხეულის ნებისმიერი ცოცხალი უჯრედის ერთ-ერთი მნიშვნელოვანი ორგანული ელემენტია. ისინი ასრულებენ მრავალ ფუნქციას: დამხმარე, სასიგნალო, ფერმენტულ, სატრანსპორტო, სტრუქტურულ, რეცეპტორულ და ა.შ. ცილების პირველადი, მეორადი, მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურები გახდა მნიშვნელოვანი ევოლუციური ადაპტაციები. რისგან შედგება ეს მოლეკულები? რატომ არის ასე მნიშვნელოვანი ცილების სწორი კონფორმაცია სხეულის უჯრედებში?
ცილების სტრუქტურული კომპონენტები
ნებისმიერი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მონომერები არის ამინომჟავები (AA). ეს დაბალი მოლეკულური წონის ორგანული ნაერთები საკმაოდ გავრცელებულია ბუნებაში და შეიძლება არსებობდეს როგორც დამოუკიდებელი მოლეკულები, რომლებიც ასრულებენ საკუთარ ფუნქციებს. მათ შორისაა ნივთიერებების ტრანსპორტირება, ფერმენტების მიღება, ინჰიბირება ან გააქტიურება.
სულ დაახლოებით 200 ბიოგენური ამინომჟავაა, მაგრამ მათგან მხოლოდ 20 შეიძლება იყოს ცილის მონომერები. ისინი ადვილად იხსნება წყალში, აქვთ კრისტალური სტრუქტურა და ბევრს აქვს ტკბილი გემო.
C ქიმიურიAA-ს თვალსაზრისით, ეს არის მოლეკულები, რომლებიც აუცილებლად შეიცავენ ორ ფუნქციურ ჯგუფს: -COOH და -NH2. ამ ჯგუფების დახმარებით ამინომჟავები ქმნიან ჯაჭვებს, რომლებიც აკავშირებენ ერთმანეთს პეპტიდური კავშირით.
20 პროტეინოგენური ამინომჟავებიდან თითოეულს აქვს საკუთარი რადიკალი, რომლის მიხედვითაც განსხვავდება ქიმიური თვისებები. ასეთი რადიკალების შემადგენლობის მიხედვით, ყველა AA იყოფა რამდენიმე ჯგუფად.
- არაპოლარული: იზოლეიცინი, გლიცინი, ლეიცინი, ვალინი, პროლინი, ალანინი.
- პოლარული და დაუცველი: თრეონინი, მეთიონინი, ცისტეინი, სერინი, გლუტამინი, ასპარაგინი.
- არომატი: ტიროზინი, ფენილალანინი, ტრიპტოფანი.
- პოლარული და უარყოფითად დამუხტული: გლუტამატი, ასპარტატი.
- პოლარული და დადებითად დამუხტული: არგინინი, ჰისტიდინი, ლიზინი.
ცილის სტრუქტურის ორგანიზების ნებისმიერი დონე (პირველადი, მეორადი, მესამეული, მეოთხეული) ეფუძნება პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს, რომელიც შედგება AA-სგან. განსხვავება მხოლოდ ისაა, თუ როგორ იკეცება ეს თანმიმდევრობა სივრცეში და რა ქიმიური ბმების დახმარებით არის შენარჩუნებული ეს კონფორმაცია.
პროტეინის პირველადი სტრუქტურა
ნებისმიერი ცილა წარმოიქმნება რიბოზომებზე - არამემბრანული უჯრედის ორგანელებზე, რომლებიც მონაწილეობენ პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სინთეზში. აქ ამინომჟავები ერთმანეთთან არის დაკავშირებული ძლიერი პეპტიდური კავშირის გამოყენებით, რაც ქმნის პირველადი სტრუქტურას. თუმცა, ეს პირველადი ცილის სტრუქტურა ძალიან განსხვავდება მეოთხეულისგან, ამიტომ მოლეკულის შემდგომი მომწიფება აუცილებელია.
პროტეინები მოსწონსელასტინი, ჰისტონები, გლუტათიონი, უკვე ასეთი მარტივი სტრუქტურით, ახერხებენ თავიანთი ფუნქციების შესრულებას ორგანიზმში. ცილების დიდი უმრავლესობისთვის შემდეგი ნაბიჯი არის უფრო რთული მეორადი კონფორმაციის ფორმირება.
მეორადი ცილის სტრუქტურა
პეპტიდური ბმების ფორმირება არის პირველი ნაბიჯი ცილების უმეტესობის მომწიფებაში. იმისათვის, რომ მათ შეასრულონ თავიანთი ფუნქციები, მათმა ადგილობრივმა კონფორმაციამ გარკვეული ცვლილებები უნდა განიცადოს. ეს მიიღწევა წყალბადური ბმების დახმარებით - მყიფე, მაგრამ ამავე დროს მრავალრიცხოვანი კავშირი ამინომჟავების მოლეკულების ძირითად და მჟავე ცენტრებს შორის.
ასე ყალიბდება ცილის მეორადი სტრუქტურა, რომელიც განსხვავდება მეოთხეულისგან შეკრების სიმარტივით და ადგილობრივი კონფორმაციით. ეს უკანასკნელი ნიშნავს, რომ მთელი ჯაჭვი არ ექვემდებარება ტრანსფორმაციას. წყალბადის ბმები შეიძლება ჩამოყალიბდეს ერთმანეთისგან სხვადასხვა მანძილის რამდენიმე ადგილას და მათი ფორმა ასევე დამოკიდებულია ამინომჟავების ტიპზე და შეკრების მეთოდზე.
ლიზოზიმი და პეპსინი წარმოადგენენ ცილების წარმომადგენლებს, რომლებსაც აქვთ მეორადი სტრუქტურა. პეპსინი მონაწილეობს საჭმლის მონელებაში, ხოლო ლიზოზიმი ასრულებს დამცავ ფუნქციას ორგანიზმში, ანადგურებს ბაქტერიების უჯრედულ კედლებს.
მეორადი სტრუქტურის მახასიათებლები
პეპტიდური ჯაჭვის ლოკალური კონფორმაციები შეიძლება განსხვავდებოდეს ერთმანეთისგან. უკვე შესწავლილია რამდენიმე ათეული და მათგან სამი ყველაზე გავრცელებულია. მათ შორისაა ალფა სპირალი, ბეტა შრეები და ბეტა ტრიალი.
ალფა სპირალი -ცილების უმეტესობის მეორადი სტრუქტურის ერთ-ერთი ყველაზე გავრცელებული კონფორმაცია. ეს არის ხისტი ღეროს ჩარჩო 0,54 ნმ ინსულტით. ამინომჟავის რადიკალები მიმართულია გარეთ
მემარჯვენა სპირალები ყველაზე გავრცელებულია და ზოგჯერ შეიძლება მოიძებნოს მარცხენა ხელის მსგავსი. ფორმირების ფუნქციას ასრულებენ წყალბადის ბმები, რომლებიც ასტაბილურებენ კულულებს. ჯაჭვი, რომელიც ქმნის ალფა სპირალს, შეიცავს ძალიან ცოტა პროლინს და პოლარულ ამინომჟავებს.
- ბეტა შემობრუნება იზოლირებულია ცალკეულ კონფორმაციაში, თუმცა მას შეიძლება ეწოდოს ბეტა ფენის ნაწილი. დასკვნა არის პეპტიდური ჯაჭვის მოხრა, რომელსაც წყალბადის ბმები უჭერს მხარს. ჩვეულებრივ, მოსახვევის ადგილი შედგება 4-5 ამინომჟავისგან, რომელთა შორის პროლინის არსებობა სავალდებულოა. ეს AK ერთადერთია, რომელსაც აქვს ხისტი და მოკლე ჩონჩხი, რაც მას საშუალებას აძლევს შექმნას თვითმობრუნება.
- ბეტა ფენა არის ამინომჟავების ჯაჭვი, რომელიც ქმნის რამდენიმე მოსახვევს და ასტაბილურებს მათ წყალბადის ბმებით. ეს კონფორმაცია ძალიან ჰგავს აკორდეონში დაკეცილ ქაღალდის ფურცელს. ყველაზე ხშირად, აგრესიულ ცილებს აქვთ ეს ფორმა, მაგრამ არსებობს მრავალი გამონაკლისი.
განარჩევენ პარალელურ და ანტიპარალელურ ბეტა-ფენას. პირველ შემთხვევაში, C- და N- ბოლოები მოსახვევებში და ჯაჭვის ბოლოებში ემთხვევა, ხოლო მეორე შემთხვევაში ისინი არ ემთხვევა.
მესამეული სტრუქტურა
პროტეინის შემდგომი შეფუთვა იწვევს მესამეული სტრუქტურის ფორმირებას. ეს კონფორმაცია სტაბილიზდება წყალბადის, დისულფიდური, ჰიდროფობიური და იონური ბმების დახმარებით. მათი დიდი რაოდენობა იძლევა მეორადი სტრუქტურის უფრო რთულ სტრუქტურად გადაქცევის საშუალებას.ჩამოაყალიბეთ და დაასტაბილურეთ იგი.
გამოყავით გლობულური და ფიბრილარული ცილები. გლობულური პეპტიდების მოლეკულა სფერული სტრუქტურაა. მაგალითები: ალბუმინი, გლობულინი, ჰისტონები მესამეულ სტრუქტურაში.
ფიბრილარული ცილები ქმნიან ძლიერ ძაფებს, რომელთა სიგრძე აღემატება მათ სიგანეს. ასეთი ცილები ყველაზე ხშირად ასრულებენ სტრუქტურულ და ფორმირების ფუნქციებს. მაგალითებია ფიბროინი, კერატინი, კოლაგენი, ელასტინი.
ცილების სტრუქტურა მოლეკულის მეოთხეულ სტრუქტურაში
თუ რამდენიმე გლობული გაერთიანდება ერთ კომპლექსში, იქმნება ე.წ. მეოთხეული სტრუქტურა. ეს კონფორმაცია არ არის დამახასიათებელი ყველა პეპტიდისთვის და ის ყალიბდება, როდესაც აუცილებელია მნიშვნელოვანი და სპეციფიკური ფუნქციების შესრულება.
ყოველი გლობული კომპლექსურ ცილაში არის ცალკე დომენი ან პროტომერი. ერთობლივად, მოლეკულის მეოთხეული სტრუქტურის ცილების სტრუქტურას ოლიგომერი ეწოდება.
როგორც წესი, ასეთ ცილას აქვს რამდენიმე სტაბილური კონფორმაცია, რომლებიც მუდმივად ცვლის ერთმანეთს, ან რაიმე გარე ფაქტორების ზემოქმედების მიხედვით, ან როცა საჭიროა სხვადასხვა ფუნქციების შესრულება.
მნიშვნელოვანი განსხვავება ცილის მესამეულ და მეოთხედულ სტრუქტურას შორის არის ინტერმოლეკულური ბმები, რომლებიც პასუხისმგებელნი არიან რამდენიმე გლობულის შეერთებაზე. მთელი მოლეკულის ცენტრში ხშირად არის ლითონის იონი, რომელიც პირდაპირ მოქმედებს მოლეკულათაშორისი ბმების წარმოქმნაზე.
პროტეინის დამატებითი სტრუქტურები
ამინომჟავების ჯაჭვი ყოველთვის არ არის საკმარისი ცილის ფუნქციების შესასრულებლად. ATუმეტეს შემთხვევაში, ასეთ მოლეკულებს ერთვის ორგანული და არაორგანული ბუნების სხვა ნივთიერებები. ვინაიდან ეს თვისება დამახასიათებელია ფერმენტების დიდი რაოდენობისთვის, რთული ცილების შემადგენლობა ჩვეულებრივ იყოფა სამ ნაწილად:
- აპოენზიმი არის მოლეკულის ცილოვანი ნაწილი, რომელიც წარმოადგენს ამინომჟავების თანმიმდევრობას.
- კოენზიმი არ არის ცილა, არამედ ორგანული ნაწილი. ის შეიძლება შეიცავდეს სხვადასხვა სახის ლიპიდებს, ნახშირწყლებს ან ნუკლეინის მჟავებსაც კი. ეს მოიცავს ბიოლოგიურად აქტიური ნაერთების წარმომადგენლებს, რომელთა შორის არის ვიტამინები.
- კოფაქტორი - არაორგანული ნაწილი, რომელიც წარმოდგენილია უმეტეს შემთხვევაში ლითონის იონებით.
ცილების სტრუქტურა მოლეკულის მეოთხეულ სტრუქტურაში მოითხოვს სხვადასხვა წარმოშობის რამდენიმე მოლეკულის მონაწილეობას, ამიტომ ბევრ ფერმენტს აქვს სამი კომპონენტი ერთდროულად. ამის მაგალითია ფოსფოკინაზა, ფერმენტი, რომელიც უზრუნველყოფს ფოსფატის ჯგუფის გადატანას ATP მოლეკულიდან.
სად იქმნება ცილის მოლეკულის მეოთხეული სტრუქტურა?
პოლიპეპტიდური ჯაჭვი იწყებს სინთეზს უჯრედის რიბოსომებზე, მაგრამ ცილის შემდგომი მომწიფება ხდება სხვა ორგანელებში. ახლად წარმოქმნილი მოლეკულა უნდა შევიდეს სატრანსპორტო სისტემაში, რომელიც შედგება ბირთვული მემბრანის, ER, გოლჯის აპარატისა და ლიზოსომებისგან.
პროტეინის სივრცითი სტრუქტურის გართულება ხდება ენდოპლაზმურ რეტიკულუმში, სადაც არა მხოლოდ წარმოიქმნება სხვადასხვა სახის ბმები (წყალბადის, დისულფიდური, ჰიდროფობიური, ინტერმოლეკულური, იონური), არამედ ემატება კოენზიმი და კოფაქტორი. ეს ქმნის მეოთხედსცილის სტრუქტურა.
როდესაც მოლეკულა სრულად მზად არის სამუშაოდ, ის შედის უჯრედის ციტოპლაზმაში ან გოლჯის აპარატში. ამ უკანასკნელ შემთხვევაში, ეს პეპტიდები შეფუთულია ლიზოსომებში და ტრანსპორტირდება უჯრედის სხვა განყოფილებებში.
ოლიგომერული ცილების მაგალითები
მეოთხეული სტრუქტურა არის ცილების სტრუქტურა, რომელიც შექმნილია ცოცხალ ორგანიზმში სასიცოცხლო ფუნქციების შესასრულებლად. ორგანული მოლეკულების რთული კონფორმაცია საშუალებას იძლევა, პირველ რიგში, გავლენა მოახდინოს მრავალი მეტაბოლური პროცესის (ფერმენტების) მუშაობაზე.
ბიოლოგიურად მნიშვნელოვანი ცილებია ჰემოგლობინი, ქლოროფილი და ჰემოციანინი. პორფირინის რგოლი არის ამ მოლეკულების საფუძველი, რომლის ცენტრში არის ლითონის იონი.
ჰემოგლობინი
ჰემოგლობინის ცილის მოლეკულის მეოთხეული სტრუქტურა შედგება 4 გლობულისგან, რომლებიც დაკავშირებულია მოლეკულური ბმებით. ცენტრში არის პორფინი შავი იონით. ცილა ტრანსპორტირდება ერითროციტების ციტოპლაზმაში, სადაც ისინი იკავებენ ციტოპლაზმის მთლიანი მოცულობის დაახლოებით 80%-ს.
მოლეკულის საფუძველია ჰემი, რომელსაც აქვს უფრო არაორგანული ბუნება და შეღებილია წითლად. ის ასევე არის ჰემოგლობინის დაშლის პირველადი პროდუქტი ღვიძლში.
ყველამ ვიცით, რომ ჰემოგლობინი ასრულებს მნიშვნელოვან სატრანსპორტო ფუნქციას - ჟანგბადისა და ნახშირორჟანგის გადატანას ადამიანის სხეულში. ცილის მოლეკულის კომპლექსური კონფორმაცია აყალიბებს სპეციალურ აქტიურ ცენტრებს, რომლებსაც შეუძლიათ შესაბამისი აირების შებოჭვა ჰემოგლობინთან.
როდესაც წარმოიქმნება ცილა-გაზის კომპლექსი, წარმოიქმნება ე.წ. ოქსიჰემოგლობინი და კარბოჰემოგლობინი. თუმცა, არის კიდევ ერთიასეთი ასოციაციების მრავალფეროვნება, რომელიც საკმაოდ სტაბილურია: კარბოქსიჰემოგლობინი. ეს არის ცილისა და ნახშირბადის მონოქსიდის კომპლექსი, რომლის სტაბილურობა ხსნის დახრჩობის შეტევებს გადაჭარბებული ტოქსიკურობით.
ქლოროფილი
მეოთხეული სტრუქტურის ცილების კიდევ ერთი წარმომადგენელი, რომლის დომენური ბმები უკვე მხარს უჭერს მაგნიუმის იონს. მთელი მოლეკულის მთავარი ფუნქციაა მცენარეებში ფოტოსინთეზის პროცესებში მონაწილეობა.
არსებობს სხვადასხვა ტიპის ქლოროფილები, რომლებიც ერთმანეთისგან განსხვავდება პორფირინის რგოლის რადიკალებით. თითოეული ეს ჯიში აღინიშნება ლათინური ანბანის ცალკეული ასოებით. მაგალითად, მიწის მცენარეებს ახასიათებთ ქლოროფილი a ან ქლოროფილი b, ხოლო წყალმცენარეები ასევე შეიცავს ამ ცილის სხვა ტიპებს.
ჰემოციანინი
ეს მოლეკულა არის ჰემოგლობინის ანალოგი ბევრ ქვედა ცხოველში (ფეხსახსრიანები, მოლუსკები და ა.შ.). მეოთხეული მოლეკულური სტრუქტურის მქონე ცილის სტრუქტურაში მთავარი განსხვავება არის თუთიის იონის არსებობა რკინის იონის ნაცვლად. ჰემოციაინს აქვს მოლურჯო ფერი.
ზოგჯერ ადამიანებს აინტერესებთ რა მოხდებოდა, თუ ჩვენ შევცვლით ადამიანის ჰემოგლობინს ჰემოციანით. ამ შემთხვევაში დარღვეულია სისხლში ნივთიერებების, კერძოდ, ამინომჟავების ჩვეულებრივი შემცველობა. ჰემოციანინი ასევე არასტაბილურია ნახშირორჟანგთან კომპლექსის წარმოქმნის მიზნით, ამიტომ "ლურჯ სისხლს" ექნება თრომბის წარმოქმნის ტენდენცია.
